Каталог файлів з хімії. Каталог файлів з хімії Використання гідролізу білків у спортивному харчуванні

У процесі приготування та кулінарної обробки їжі білки можуть зазнавати різноманітних перетворень.

Меланоїдинова реакція

Розчинні амінокислоти (гліцин, аланін, аспарагін та ін) енергійно реагують з цукрами, що мають вільну карбонільну групу (ксилоза, фруктоза, глюкоза, мальтоза). Меланоїдинова реакція йде найлегше при молярному співвідношенні між амінокислотами і цукрами 1:2.

Амінокислота реагує з цукром за такою схемою:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

глюкоза гліцин

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Менш активно діють слаборозчинні кислоти (цистин, тирозин). Меланоїдинова реакція супроводжується утворенням проміжних сполук: альдегідів, циклічних угруповань фурфурольного, а потім і пірольного характеру. Меланоїдинові реакції активуються при підвищених температурах, особливо у разі багаторазового підігріву.

Внаслідок цієї реакції відбувається потемніння кірки білого хліба: при випіканні амінокислоти на поверхні хліба реагують із цукроми, що утворилися в процесі бродіння тіста.

Меланоїди можуть також утворюватися в процесі зберігання консервів.

Гідроліз білків

Він може відбуватися під впливом ферментів, кислот чи лугів. Цим способом можна отримати будь-яку з амінокислот, що входить до складу білків. Практичне значення має гідроліз біомаси дріжджів, вирощених на вуглеводневмісній сировині, і включає до 40% білків. Сировиною для отримання біомаси мікробіологічним шляхом можуть бути також діоксид вуглецю, спирт, парафіни нафти, природний газ, відходи дерево-переробної промисловості. Отримані з білкових гідролізатів амінокислоти поділяють методами іонообмінної хроматографії, електрофорезу та газорідинної хроматографії.

Гідратація білків

Білки зв'язують воду, тобто. виявляють гідрофільні властивості. При цьому вони набухають, збільшується їхня маса та обсяг. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні в їх складі і розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні-СО-NН-(пептидна зв'язок), аміногрупи-NН2, карбоксильні-СООН-групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули.

Навколишні білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації, а отже, сприяє стійкості білкових розчинів і перешкоджають його осадженню.

H 3 N + -(CH 2)n-COOH + NH 3 -(CH 2)n-COO - NH 2 -(CH 2)n-COO -

ізоелектрична точка

рН = 1,0 рН = 7,0 рН = 11,0

У ізоелектричної точці (див. схему) білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. При зміні рН середовища молекула білка стає зарядженою та її гідратаційна здатність змінюється. При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називають студіями. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією.

Гідрофільні властивості білків, тобто. їх здатність утворювати студії, стабілізувати суспензії, емульсії та піни мають велике значення у харчовій промисловості. Різна гідрофільність клейковинних білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і борошна, що отримується з нього (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, при виготовленні борошняних кондитерських виробів, являє собою білок, що набрякли у воді, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.

Білками, або білковими речовинами, називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані, із залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком.

Білки також називають протеїнами (від грец. Протос - перший, важливий). Число залишків амінокислот у молекулі білка дуже сильно коливається і іноді сягає кількох тисяч. Кожен білок має свою, властиву йому послідовність розташування амінокислотних залишків.

Білки виконують різноманітні біологічні функції: каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), структурні (колаген, фіброїн), рухові (міозин), транспортні (гемоглобін, міоглобін), захисні (імуноглобуліни, інтерферон), запасні (казеїн, альбумін, гліадин) та інші. Серед білків зустрічаються антибіотики та речовини, які мають токсичну дію.

Білки - основа біомембран, найважливішої складової частини клітини та клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль життя клітини, складаючи хіба що матеріальну основу її хімічної діяльності.

Виняткове властивість білка - самоорганізація структури, т. е. його здатність мимоволі створювати певну, властиву лише даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій та багато іншого) пов'язана з білковими речовинами (рис. 36). Без білків неможливо уявити життя.

Білки - найважливіша складова частина їжі людини та тварин, постачальник необхідних їм амінокислот

Будова

У просторовій будові білків велике значення має характер радикалів (залишків) R у молекулах амінокислот. Неполярні радикали амінокислот зазвичай розташовуються всередині макромолекули білка та зумовлюють гідрофобні (див. нижче) взаємодії; полярні радикали, що містять іоногенні (утворюючі іони) групи, зазвичай знаходяться на поверхні макромолекули білка та характеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні не-іоногенні радикали (наприклад, спиртові ОН-групи, що містять, амідні групи) можуть розташовуватися як на поверхні, так і всередині білкової молекули. Вони беруть участь у освіті водневих зв'язків.

У молекулах білка а-амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СО-NH-) зв'язками:

Побудовані таким чином поліпептидні ланцюги або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (S-S-) зв'язками, або, як їх часто називають, дісульфідними містками.

Велику роль створенні структури білків грають іонні (сольові) і водневі зв'язку, і навіть гідрофобне взаємодія - особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка.

Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю - 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту – 16,8-18,4; водню – 6,5-7,3; сірки – 0,3-2,5. Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи.

Послідовність сполуки амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинною структурою білка (рис. 37).

Білкова молекула може складатися з одного або декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. Враховуючи кількість їх можливих комбінацій, можна сказати, що різноманітність білків майже безмежна, але не всі з них існують у природі. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012. Для білків, будова яких відрізняється винятковою складністю, крім первинної, розрізняють і вищі рівні структурної організації: вторинну, третинну, котрий іноді четвертинну структури (табл. 9). Вторинну структуру має більшість білків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга. Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі.

Це просторове розташування отримало назву третинної структури (рис. 39)

У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль відіграє іонна та гідрофобна взаємодія. За характером "упаковки" білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.

Для глобулярних білків більш характерна аспіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді та сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин та мікроорганізмів відноситься до глобулярних білків.

Для фібрилярних білків найбільш характерна ниткоподібна структура. Вони, як правило, не розчиняються у воді. Фібрилярні білки зазвичай виконують структуроутворюючі функції. Їхні властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежать від способу упаковки поліпептидних ланцюжків. Прикладом фібрилярних білків є білки м'язової тканини (міозин), кератин (рогова тканина). У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. І тут утворюється четвертинна структура білків.

Проте слід зазначити, що у організації вищих структур білка виняткова роль належить первинної структурі.

Класифікація

Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:

Ступінь складності (прості та складні);

Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки);

Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розведених лугах та кислотах - глутеліни);

Функція, що виконується (наприклад, запасні білки, скелетні тощо).

Властивості

Білки – амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це одна з основних властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їхня розчинність у воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад, в технології отримання білкових продуктів.

Гідратація

Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (-СО-NН-, пептидний зв'язок), амінні (NH2) та карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже сприяє стійкості розчинів білка. У ізоелектричній точці білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і за їх зневоднення з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад етилового спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні рН середовища макромолекула білка стає зарядженою, та її гідратаційна здатність змінюється.

При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворювати колодці, стабілізувати суспензії, емульсії та піни, мають велике значення в біології та харчовій промисловості. Дуже рухливим холодцем, побудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - напіврідкий вміст клітини. Сильно гідратований холодець - сира клейковина, виділена з пшеничного тіста, містить до 65% води. Різна гідрофільність клейковинних білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і борошна, що отримується з нього (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.

Денатурація білків

При денатурації під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, отже, і хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на протеїлітичні білки ферментів, а отже, він легше гідролізується.

У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації грають при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, випіканні хліба, одержанні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовують у харчовій та біотехнології.

Гідроліз білків

Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот у загальному вигляді можна записати так:

Горіння

4. За допомогою яких реакцій можна розпізнати білки?

5. Яку роль грають білки у житті організмів?

6. Згадайте з курсу загальної біології, які білки визначають імунні властивості організмів.

7. Розкажіть про СНІД та профілактику цього страшного захворювання.

8. Як розпізнати виріб з натуральної вовни та штучного волокна?

9. Напишіть рівняння реакції гідролізу білків, що мають загальну формулу (-NН-СН-СО-)n.
l
R

Яке значення має цей процес у біології і як він використовується у промисловості?

10. Напишіть рівняння реакцій, за допомогою яких можна здійснити наступні переходи: етан -> етиловий спирт -> оцтовий альдегід -> оцтова кислота -> хлороцтова кислота -> амінооцтова кислота -> поліпептид.

Як і інші хімічні реакції, гідроліз білків супроводжується обміном електронами між певними атомами молекул, що реагують. Без каталізатора цей обмін протікає настільки повільно, що неможливо виміряти. Процес можна прискорити, додавши кислоти чи основи; перші дають при дисоціації Н-іони, другі - ВІН-іони. Кислоти і основи грають роль істинних каталізаторів: де вони витрачаються під час реакції.

При кип'ятінні білка з концентрованою кислотою відбувається його повний розпад на вільні амінокислоти. Якби такий розпад відбувався в живій клітині, це, природно, призводило б до її загибелі. Під дією протерлітичних ферментів білки також розпадаються, і навіть ще швидше, але без найменшої шкоди для організму. І в той час, як Н-іони діють без розбору на всі білки і на всі пептидні зв'язки в будь-якому білку, протеолітичні ферменти відрізняються специфічністю і розривають лише певні зв'язки.

Протеолітичні ферменти є білками. Чим же протеолітичний фермент відрізняється від білка-субстрату (субстратом називають сполуку, яка є об'єктом дії ферменту)? Як протеолітичний фермент виявляє свою каталітичну активність, не руйнуючи при цьому ні себе, ні клітину? Відповідь на ці основні питання допомогла б зрозуміти механізм дії всіх ферментів. З того часу, як 30 років тому М. Кунітц вперше виділив у кристалічному вигляді трипсин, протеолітичні ферменти служать моделями для вивчення залежності між білковою структурою та ферментативною функцією.

Протеолітичні ферменти травного тракту пов'язані з однією з найважливіших функцій людського організму – засвоєнням поживних речовин. Ось чому ці ферменти вже давно є об'єктом дослідження; у цьому плані попереду стоять, мабуть, лише ферменти дріжджів, що у спиртовому броженні. Найкраще травних ферментів вивчені трипсин, хімотрипсин і карбокси-пептидази (ці ферменти виділяються підшлунковою залозою). Саме на їх прикладі ми і розглянемо все те, що зараз відомо про специфічність, структуру і характер дії протеолітичних ферментів.

Протеолітичні ферменти підшлункової залози синтезуються у формі попередників – зимогенів – і зберігаються у внутрішньоклітинних тільцях, так званих зимогенових гранулах. Зимогени позбавлені ферментативної активності і, отже, що неспроможні діяти руйнівно на білкові компоненти тканини, де вони утворилися. Вступаючи в тонкий кишечник, зимоген активуються під дією іншого ферменту; при цьому в структурі їхньої молекули відбуваються невеликі, але дуже важливі зміни. Докладніше ми зупинимося на цих змінах пізніше.

«Молекули та клітини», під ред. Г.М.Франка

Білки- природні поліпептиди із величезною молекулярною масою. Вони входять до складу всіх живих організмів та виконують різні біологічні функції.

Будова білка.

У білків існує 4 рівні будови:

первинна структура білка- лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу, згорнутих у просторі:

вторинна структура білка- Конформація поліпептидного ланцюга, т.к. скручування в просторі за рахунок водневих зв'язків між NHі СОгрупами. Є 2 способи укладання: α -спіраль та β - Структура.

третинна структура білка- це тривимірне уявлення закрученої α -спіраль або β -структури у просторі:

Ця структура утворюється за рахунок дисульфідних містків -S-S-між цистеїновими залишками. У освіті такої структури беруть участь протилежно заряджені іони.

четвертинна структура білкаутворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами:

Синтез білка.

В основі синтезу лежить твердофазний метод, у якому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії, а до неї послідовно підшиваються нові амінокислоти. Після цього полімер відокремлюють від поліпептидного ланцюга.

Фізичні властивості білка.

Фізичні властивості білка визначаються будовою, тому білки ділять на глобулярні(розчинні у воді) та фібрилярні(Нерозчинні у воді).

Хімічні властивості білків.

1. Денатурація білка(руйнування вторинної та третинної структури із збереженням первинної). Приклад денатурації – згортання яєчних білків при варінні яєць.

2. Гідроліз білків- незворотне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Так можна встановити кількісний склад білків.

3. Якісні реакції:

Біуретова реакція- взаємодія пептидного зв'язку та солей міді (II) у лужному розчині. Після закінчення реакції розчин забарвлюється у фіолетовий колір.

Ксантопротеїнова реакція- при реакції з азотною кислотою спостерігається жовте забарвлення.

Біологічне значення білка.

1. Білки - будівельний матеріал, з нього збудовані м'язи, кістки, тканини.

2. Білки – рецептори. Передають та сприймають сигнал, що надходять від сусідніх клітин із навколишнього середовища.

3. Білки відіграють важливу роль у імунній системі організму.

4. Білки виконують транспортні функції та переносять молекули чи іони у місце синтезу чи накопичення. (Гемоглобін переносить кисень до тканин.)

5. Білки – каталізатори – ферменти. Це дуже потужні селективні каталізатори, які прискорюють реакцію у мільйони разів.

Є ряд амінокислот, які не можуть синтезуватися в організмі. незамінні, їх одержують лише з їжею: тизин, фенілаланін, метінін, валін, лейцин, триптофан, ізолейцин, треонін.

Гідроліз (гідролізація) білків- Це процес дроблення ланцюжків білкових молекул на частини.

Отримані фрагменти називаються і мають ряд корисних властивостей. Головне з яких – набагато швидше засвоєння порівняно з початковою молекулою. Ідеальний гідроліз білків – це розщеплення молекули білка до амінокислот. Саме вони і лягають в основу амінокислотних комплексів – найефективніших препаратів з погляду постачання м'язових клітин будівельним матеріалом. Однак далеко не завжди має сенс проводити повний цикл гідролізу. Для поліпшення швидкості засвоєння та підвищення протеїнів достатньо провести частковий гідроліз білка. У результаті вихідна молекула розпадається на ланцюжки кілька амінокислот, які називаються ди- і три-пептидами.

Процес гідролізу білків

Ще наприкінці 19 століття вчені встановили, що білки складаються із менших частинок – амінокислот. І саме з того часу почалося вивчення як амінокислот і способів виділення їх із структури білка. В якій амінокислоти скріплені не хаотично, а знаходяться у певній послідовності ДНК. Для організму людини ця послідовність не відіграє ролі. Організму потрібні лише амінокислоти, «витягти» які завдання травної системи. У процесі травлення організм дробить білки до окремих амінокислот, які потрапляють у кров. Однак, залежно від сотні факторів, ефективність травлення далека від 100%. Виходячи із відсотка засвоєних у процесі травлення речовин оцінюють харчову цінність того чи іншого продукту. Гідроліз здатний багаторазово підвищити харчову цінність білків.Він є протиставленням таким процесам отримання білка як . Гідроліз – це процес вторинної обробки виділеного тим чи іншим способом білка.

Сировиною для гідролізу виступає вже частково оброблене молоко. Як правило, береться найдешевший молочний білок. Враховуючи подальшу обробку та кінцевий підсумок – немає сенсу брати дорожчі інгредієнти, такі як сироватковий білок або ізолят. Для медичних цілей у гідролізі може використовуватися і кров тварин, однак у спортивній промисловості вона не застосовується. Основними способами гідролізації молочних білків є кислотний гідролізі ензимний гідроліз.

Кислотний гідроліз

Суть цього процесу у обробці вихідної сировини певними кислотами. Білок обробляють соляною кислотою та нагрівають приблизно до 105-110 °С. У такому стані його витримують протягом доби. Внаслідок цього молекулярні зв'язки рвуться і білки розпадаються на окремі амінокислоти. Кислотний гідроліз найбільш простий та дешевий у здійсненні. Однак він пред'являє вкрай високі вимоги до дотримання технології та головне – якість та точність дозувань реагентів. Використовуючи не ті кислоти чи неправильні дозування разом із молекулярними зв'язками можна зруйнувати й самі амінокислоти. Як наслідок, кінцевий продукт матиме неповний спектр амінокислот. А залишки солей і кислот навряд чи позитивно позначаться на травленні.

Ензимний (ферментативний) гідроліз

Ензимний гідроліз білків у чомусь повторює природний процес травлення. Вихідну сировину (як правило –) змішують з ферментами, які здійснюють «травлення» білка та забезпечують його розпад до амінокислот. І саме цей метод найчастіше використовують у спортивній індустрії. Ензимний (ферментативний) гідроліз білків менш вимогливий до дотримання технологій. Надлишки ферментів видалити простіше і вони не зазнають такої шкоди як кислоти.

На першому етапі ферментного гідролізу сировину піддають легкій температурній обробці. У результаті білок частково денатурує (руйнується). Після чого отриману фракцію змішують із ферментами, які завершують процес гідролізу.

Використання гідролізу білків у спортивному харчуванні

Гідроліз білків - це справжня знахідка та порятунок для індустрії. Завдяки ньому можна як отримати чисті амінокислотні комплекси, а й значно підвищити ефективність звичайних протеїнів і гейнерів. Багато хто навіть спеціально обробляють окремі препарати ферментами. Внаслідок такої часткової гідролізації білка у нього підвищується швидкість засвоєння. А також вирішуються багато проблем з індивідуальною непереносимістю компонентів молочного білка. На деяких товарах можна навіть зустріти згадку про присутність у них травних ензимів. У якихось протеїнах – це звичайні травні ферменти, які починають працювати лише у шлунку. А в деяких – це залишки процесу ензимного гідролізу. У будь-якому випадку засвоюються такі протеїни набагато швидше та якісніше.

Теоретично - прийом гідролізованого протеїну можна замінити прийомом простого протеїну у комплексі з травними ферментами (типу фесталу, мезима форте тощо.). Це буде значно дешевшим. Проте роздільний прийом молочного білка і ферментів менш ефективний. Ви ніколи не зможете точно визначити потрібне дозування ферментів. Їх надлишок навряд чи буде корисним вашому організму. Недолік – гідроліз білків буде лише частковим.

Користь та шкода гідролізу білків

Гідроліз білків застосовують у таких випадках:

Для прискорення засвоюваності білка
Для зниження алергічних реакцій
Для отримання амінокислот у чистому вигляді

Особливо варто наголосити на питаннях алергічних реакцій. Харчова алергія не рідкість у наш час, непереносимість продуктів або окремих компонентів зустрічається досить регулярно. Як приклад – непереносимість лактози. Харчова алергія – це реакція на специфічні білки, які у продуктах.При гідроліз ці білки руйнуються до пептидів. Які є лише фрагментами білків і не викликають алергічних реакцій. Особливо варто відзначити, що харчова цінність одержуваних сумішей ні в чому не поступається харчовій цінності вихідної сировини.

З недоліків гідролізу варто відзначити знищення корисних бактерій. Незважаючи на те, що багато компаній заявляють про присутність біфідобактерій, треба бути об'єктивним – гідроліз їх знищує. І біфідобактерії можуть бути присутніми лише при внесенні їх ззовні. Втім, якщо йдеться про спортивне харчування, то на першому місці тут все ж таки саме харчова цінність одержуваної змісті.